环球讯息：北大在Nature上演“帽子戏法”！

3月22日晚间，Nature官网发布多篇论文

北京大学三项成果同时在线发表

(资料图片)

上演“帽子戏法”

生命科学学院肖俊宇研究员研究组

发表成果

《FcμR受体对免疫球蛋白IgM的识别》

化学与分子工程学院彭海琳教授课题组

发表成果

《外延高κ栅氧化物集成型二维鳍式晶体管》

电子学院彭练矛教授-邱晨光研究员课题组

发表成果

《二维硒化铟弹道晶体管》

揭示，突破！

肖俊宇研究组通过结构生物学、生物化学和细胞生物学等手段揭示了FcμR特异性感知不同形式IgM的分子机制，为深入理解IgM的生物学功能奠定了基础。

IgM是人体内五类免疫球蛋白之一，主要由脾脏和淋巴结中浆细胞分泌合成，具有强大的杀菌、激活补体、免疫调理和凝集作用，在免疫应答早期阶段发挥重要功能。FcμR（也称为Toso或Faim3）是哺乳动物中唯一的IgM特异性受体，它可以与不同形式的IgM（包括膜结合型IgM单体、血清中的IgM五聚体和六聚体以及分泌型IgM）结合，从而参与B细胞发育、免疫系统稳态调控和抗原呈递等过程。在慢性淋巴细胞白血病患者中，B细胞表面FcμR的高表达也体现了其在免疫系统和疾病发生中的重要性。但在过去，FcμR发挥功能的分子机制尚不明确。

肖俊宇研究组的最新成果《FcμR受体对免疫球蛋白IgM的识别》（Immunoglobulin M perception by FcμR）于3月22日在线发表于Nature，揭示了FcμR识别不同形式IgM的分子机制。这是继2020年肖俊宇研究组在Science杂志发表论文阐明IgM五聚体组装和黏膜转运的分子机制之后的又一重大突破。

为了探究FcμR对不同形式IgM的识别机制，该研究首先重组表达了FcμR-D1结构域和IgM-Cμ4结构域的复合体，并解析了其晶体结构。接着，该研究进一步利用冷冻电镜技术解析了IgM五聚体核心区和FcμR胞外域组成的复合体结构。进一步地，该研究利用冷冻电镜技术解析了FcμR与分泌型IgM核心区形成的复合物结构。为了评估上述研究的功能相关性，该研究又设计了FcμR突变体，并通过体外蛋白互作、荧光共聚焦显微镜、流式细胞术等手段对上述结果进行了验证。

总之，该研究通过结构生物学、生物化学和细胞生物学等手段揭示了FcμR特异性感知不同形式IgM的分子机制，为深入理解IgM的生物学功能奠定了基础。